Biopolimeri - l

greutate compuși naturali moleculară mare, care sunt structurale, baza tuturor organismelor vii și joacă un rol decisiv în procesele de viață. B. Pentru a include proteine, acizi nucleici și polizaharide; Este cunoscut sub numele de B. Mixt - glicoproteine, lipoproteine, glicolipide, și altele.

funcții biologice de acid B. Nucleic se efectuează în funcțiile genetice celulare. Secvența de unități de monomer (nucleotide) în acidul dezoxiribonucleic - ADN (uneori acid ribonucleic - ARN) determină (sub forma codului genetic (vezi codul genetic).) Secvența de unități de monomer (reziduuri de aminoacizi), în toate proteinele sintetizate și o m .. structura corpului și a locului în procesele biochimice ea. Când fragmenta fiecare celulă din cele două celule fiice primi un set complet de gene prin auto dublare anterioară (replicare (A se vedea. Replication)) molecule de ADN. Informația genetică a ADN-ului este transferată la ARN sintetizat ADN ca matriță (transcriere). Acest lucru t. N. ARN mesager (ARNm) servește ca o matrice cu sinteza de proteine ​​care apar pe anumite organite celulare - ribozomi (Broadcast), cu participarea ARN de transfer (ARNt). Variabilitatea biologică necesară pentru evoluția se realizează la nivel molecular datorită modificărilor ADN-ului (a se vedea. Mutația).

Proteinele efectua într-o serie de funcții celulare importante. Proteine ​​enzime efectuează toate reacțiile chimice ale metabolismului celular prin efectuarea acestora în secvența dorită și la viteza corectă. Proteinele musculare, microbi flagellar si alte Villi celulei. Se acționează funcția contractilă, transformarea energiei chimice în lucru mecanic și asigurarea mobilității întregului corp sau a unor părți ale acestuia. Proteinele - materialul de bază al majorității structurilor celulare (inclusiv tipuri speciale de țesături ..) din toate organismele vii, membranele de viruși și fagi. peretii celulelor sunt membrane lipoproteice, ribozomi construite din proteine ​​si ARN-ului etc. Funcția structurală a proteinelor este strâns legată de reglementarea substanțelor diferite veniturilor în organitele subcelulare (transport activ de ioni și altele.) Și cataliză enzimatică. Proteinele indeplinesc și funcțiile de reglementare (represor s), „inhibare“ sau „rezolvarea“ expresia unei gene. In organisme superioare sunt proteine ​​- purtători de anumite substanțe - (. Vezi imunitatea) (de exemplu, hemoglobina transportorul de oxigen molecular) si proteine ​​imune care protejează organismul de substanțe străine, care pătrund în corp. Polizaharidele efectua structurale, backup și alte funcții. Proteine ​​și acizi nucleici din organismele vii sunt formate prin biosinteză matricei și enzimatice. Există acum, și sinteza biochimică a extracelulare B. Sistemul folosind enzime izolate din celule. Metodele de sinteză chimică a proteinelor și acizilor nucleici.

Structura primară a B. Compoziția și secvența de unități de monomer B. determinarea lor r. N. Structura primară. Toți acizii nucleici sunt heteropolimeri liniare - lanțul de zahăr, la legăturile care sunt atașate grupări pendante - baze de azot: adenină și timină (ARN - uracil), guanină și citozină; în unele cazuri (în principal, ARNt), grupe laterale pot fi reprezentate prin alte baze de azot. Proteine ​​- de asemenea heteropolimeri; moleculele lor sunt formate din una sau mai multe lanțuri polipeptidice legate prin punți disulfurice. Structura lanțurilor polipeptidice este format din 20 de specii diferite de unități monomere - resturi de aminoacizi. greutate moleculară de ADN care variază de la mai multe milioane (în mici virusuri și bacteriofagi), la o sută de milioane sau mai mult (în fagi mai mari) ..; Celulele bacteriene conțin o moleculă de ADN având o greutate moleculară de mai multe miliarde. ADN-ul organismelor superioare pot avea greutate moleculară mai mare, dar măsura ei încă nu a reușit din cauza întreruperi în moleculele de ADN care apar la alocarea lor. ARN ribosomal au o greutate moleculară 600000-1100000 informații (ARNm) - .. De la sute de mii la câteva milioane, transport (ARNt) -. Aproximativ 25 mii de greutate moleculară a intervalelor de proteine ​​de la 10 mii (s. mai puțin) la milioane; în acest din urmă caz, cu toate acestea, de obicei, este posibil să se separe particula proteină de subunitate, conectată între un slab obligațiuni, mai ales hidrofobe.

Conformație, t. E. Una sau alte molecule B. Forma spațială este determinată de structura lor primară. În funcție de structura chimică și mediul extern B. molecule pot fi, fie într-unul sau în mai multe conformații avantajoase (de obicei găsite în natură B. stare nativă, cum ar fi o structură de proteină globulară, ADN-ul dublu helix) sau de a lua conformație mai multe sau mai puțin la fel de probabile . Proteinele sunt împărțite de structura spațială pe fibrilară (filamentoasă) și globulare; proteine, enzime, proteine, transportoare imune și alte câteva au structura de obicei globulară. Pentru unele proteine ​​- hemoglobina, mioglobina, lisozimă, ribonucleaza, etc -. Această structură este stabilită în detaliu (cu determinarea prin analiză cu raze X a locației fiecărui atom). Aceasta este determinată de secvența resturilor de aminoacizi și este format și menținut prin interacțiuni relativ slabe între lanțurile polipeptidice unități monomer în soluție apoasă salină (forțe Coulomb și dipol, legături de hidrogen, interacțiuni hidrofobe), precum și legături disulfidice. proteina globulă este formată, astfel încât cea mai mare rest polar aminoacid hidrofil este pe exterior și în contact cu solventul, și cel mai nepolar rest (hidrofob) este în interiorul și izolat de reacție cu apă. molecule de proteine, care au un exces de grupări nepolare, atunci când o parte din ele este pe suprafețele globula pentru a forma o mai mare, adică. n. Structura cuaternară în care numărul total al globulelor, porțiuni de interacțiune în principal nepolari (Fig. 1). Structura spațială a proteinei fiecărei enzime este unic și oferă necesare pentru funcționarea amplasării în spațiu a tuturor legăturilor în special B. t. N. centre active (A se vedea. Site-urile active). În același timp, nu este absolut rigid și permisele necesare funcționării (interacțiunea cu substraturi, inhibitori și alte substanțe) modificări conformaționale și modificări.

Structura ADN nativ spațială formată din două catene complementare și este un Crick dublu helix - Watson; ea baze azotate opuse legate prin legături de hidrogen în perechi - adenina cu timina și guanină cu citozină. este asigurată stabilitatea dublului helix, împreună cu legături de hidrogen și interacțiuni hidrofobe între inele plate baze azotate, dispuse într-o stivă (stivuire interacțiuni sau trasarea). ARN de catenă doar parțial elicoidal. virusuri ADN, bacteriofagi, bacterii, precum și mitocondriale, în unele cazuri, este un inel închis; Acest lucru, împreună cu spirala Crick - Watson a observat chiar mai mult așa-numitele .. supercoiling.

(. Creșterea temperaturii, schimbarea concentrației metalelor, aciditatea soluției și altele) Denaturarea B. Raport structură nativă spațială BI la diferite influențe se numește Denaturarea și în unele cazuri reversibile (proces invers este numit renaturare; Fig 2.). Molecule B. - sisteme de cooperare: comportamentul lor depinde de interacțiunile părților componente. Moleculele B. cooperativity se determină că unitățile individuale rotirile datorate interacțiunilor intramoleculare depind de conformația unităților învecinate. B. La baza Denaturarea când se schimbă condițiile externe de obicei mint modificări conformaționale de cooperare (de exemplu, tranzițiile α-helix - p-structura, α-helix - bobina, β-structură - bobina pentru globula polipeptide de tranziție - bobina pentru proteine ​​globulare, helix - un amestec de acizi nucleici). Dimpotrivă, tranziții de fază (cu punct de fierbere de topire cu cristale lichide), este cazul limită și a proceselor de cooperare care au loc brusc, tranzițiile BS cooperative apar, în final, deși relativ îngust, gama de modificări ale condițiilor externe. In acest interval de unidimensionale, molecule liniare (acizi nucleici, polipeptide), sunt supuse bobina de tranziție - bobina, divizat în porțiuni alternante spiralate și elicoidale (figura 3).

Helixul - încâlcite ADN este observat la temperatură mai ridicată, adăugarea soluției de acid sau alcalin, și, de asemenea, influențate de alți agenți de denaturare. Această tranziție are loc în homopolynucleotides sub încălzire în intervalul de zeci de ° C, fagul și ADN-ul bacterian - în intervalul 3-5 ° C (figura 3.), în ADN-ul organismelor superioare - în intervalul de 10-15 ° C. Eterogenitatea mai mare a ADN-ului, cu atât mai mare intervalul de tranziție și mai puțin capacitatea de a ADN-ului la alipească. Helix - o minge in diferite tipuri de ARN este de natură mai puțin cooperantă (Figura 4.) și are loc într-o gamă mai largă de temperatură sau a altor influențe denaturanți.

B. - electrolitilor polimeri și tranzițiile de conformație spațială de cooperare depinde atât de gradul de ionizare a moleculelor și concentrația ionilor din mediu care afectează interacțiunile electrostatice dintre părți separate ale moleculei și între BS și solventul.

structura și biologice Funcțiile B. Structura B - rezultatul unei îndelungate evoluții la nivel molecular, astfel încât aceste molecule sunt ideale pentru a satisface nevoile lor biologice. Între structura primară, conformația și B. tranzițiile conformaționale, pe de o parte, și funcțiile lor biologice - cu o alta, există o legătură strânsă, studiul care - (. Vezi Molecular Biology), una dintre principalele provocări ale biologiei moleculare. Stabilirea unor astfel de legături în ADN-ul a ajutat la intelegerea mecanismelor de baza ale replicării (A se vedea. Replication), transcriere (A se vedea. Transcriere) și de difuzare (A se vedea. Broadcast), precum mutageneza și alte procese biologice importante. Structura liniară a moleculei de ADN furnizează o înregistrare a informației genetice, sa dublarea cu matricea și obținerea sintezei de ADN (de asemenea, prin sinteza matricei) de mai multe copii ale aceleiași gene, adică. E. Moleculelor și ARN. legături covalente puternice între nucleotide asigură păstrarea informației genetice în toate aceste procese. În același timp, legăturile relativ slabe între spiralele ADN și legături chimice în jurul simplu rotative asigură o flexibilitate și structuri spațiale labilitate necesare pentru a separa șuvițe în timpul replicării și transcriere, precum mobilitatea moleculelor și ARN, șablonul în timpul biosintezei proteinelor (difuzare). Studiul structurii spațiale și a modificărilor conformaționale ale enzimelor în diferite etape ale reacției enzimatice prin reacția cu substraturi și coenzime permite să se stabilească mecanisme biocataliză și să înțeleagă natura accelerației enormă a reacțiilor chimice, efectuate de către enzime.

Metode de cercetare B. Structura studiului și transformările conformaționale B. utilizate pe scară largă ca purificată B. naturală și modelele lor sintetice care sunt mai simple și mai ușor în structura de a studia. Astfel, studiul modelelor de proteine ​​sunt polipeptide omogene sau heterogene (o alternanță predeterminată sau aleatorie a resturilor de aminoacizi). Modele de ADN și ARN sunt polinucleotide sintetice adecvate omogen sau heterogen. Prin metodele de cercetare B și modelele lor sunt de difracție cu raze X, microscopie electronica, studiul spectrelor de absorbție, activitatea optică, luminiscență, tehnici de dispersare a luminii, și birefringența dinamică, metoda de sedimentare, viscometry, metode fizice și chimice de separare și purificare, precum și un număr de altele. Toate metodele conceput pentru a explora polimeri sintetici aplicabile B. interpretare B. proprietăţile și modelele lor, modelele de tranzițiile lor conformaționale sunt utilizate de asemenea metode de phi teoretice Iki (mecanica statistică, termodinamica, mecanica cuantică, și altele.).

Lit:. Bresler SE Introducere în biologia moleculară, M.-L. 1966; Volkenshteyn M. V. Molecule și Life, M. 1965; J. Watson. Molecular Biology of the Gene, Lane. din limba engleză. M. 1967 metode fizice de cercetare a proteinelor și acizilor nucleici, M. 1967.

Fig. 1. Formarea structurii cuaternare a proteinelor globulare. Hașurată rar - polar (hidrofil) globulelor de proteine, dens - regiuni nepolari (hidrofobi).