Besonov Ilia (270) _biopolimery

Biopolimeri - clasă de polimeri se găsesc în natură în forma sa naturală, o parte a organismelor vii, proteine, acizi nucleici, polizaharide, lignină. Biopolimeri constau din aceleași (sau similare) unități - monomeri. Monomerii de proteine ​​- aminoacizi, acizi nucleici - Nucleotidele din polizaharide - monozaharide.

Există două tipuri de biopolimeri - regulate (unele polizaharide) și neregulate (proteine, acizi nucleici, unele polizaharide).

Istoria studiului intenționată a proteinelor a început în secolul XVIII, când rezultatul muncii chimist francez Antoine Fransua De Fourcroy și alți oameni de știință pentru a studia substanțe, cum ar fi albumina, fibrina, și proteinele de gluten au fost izolate într-o clasă separată de molecule.

În 1836 a apărut primul model al structurii chimice a proteinelor. Acest model a fost propus de Mulder, pe baza teoriei radicalilor, și până la sfârșitul anilor 1850 a fost recunoscută. Și, după numai doi ani în 1838 proteine ​​a fost dat numele actual - proteine. Sa angajat propus Mulder Jens Jakob Berzelius. Până la sfârșitul secolului al XIX-lea a fost studiat cele mai multe dintre aminoacizi care alcătuiesc proteinele, care, probabil, a servit drept impuls pentru faptul că, în 1894 german savant Albrecht Kossel a prezentat o teorie care este aminoacizii sunt blocurile de construcție de bază ale proteinelor.

La începutul secolului XX ipoteza Kossel a fost demonstrat experimental de chimistul german Emilem Fisherom.

In 1926, chimistul american Dzheyms Samner a arătat că enzima ureazei, produsa in organism legat de proteine. Descoperirea sa, el a deschis calea spre realizarea importanței rolului jucat de proteine ​​din corpul uman.

In 1949, Fred Sanger a primit secvența de aminoacizi a hormonului insulină și, astfel, a demonstrat că proteinele - sunt polimeri liniari ai aminoacizilor.

In anii 1960, au fost obținute primele structuri tridimensionale ale proteinelor, bazate pe difracție cu raze X la nivel atomic.

Proteinele au mai multe niveluri ale organizației - primar, secundar, terțiar și cuaternar uneori. Structura primară este determinată secvența de monomeri, se precizează secundare intra- și interacțiunile intermoleculare între monomeri, în mod tipic prin legături de hidrogen. Structura terțiară depinde de interacțiunea structurii secundare, cuaternare de obicei format prin combinarea unui număr de molecule cu structura terțiară.

Structura secundară a proteinelor formată prin interacțiunea dintre aminoacizi prin legături de hidrogen și interacțiuni hidrofobe. Principalele tipuri de structuri secundare sunt

α-helix când apar legături de hidrogen între aminoacizi într-un singur lanț,

p-foi (straturi pliate) atunci când legăturile de hidrogen sunt formate între diferite lanțuri de polipeptide care se extind în direcții diferite (regiuni dezordonate antiparalele

Pentru structura secundară de predicție cu ajutorul programelor de calculator.

Structura terțiară sau „pliere“ este format prin reacția structurilor secundare și stabiliruetsya non-covalente, legături de hidrogen, ionice și interacțiunile hidrofobe. Proteinele îndeplinesc funcții similare au de obicei structura terțiară similară. Un exemplu este β ori Barrell (butoi), atunci când p foi aranjate de-a lungul circumferinței. Structura terțiară a proteinelor este determinată prin analiza cu raze X.

O clasă importantă de proteine ​​fibrilare polimerice cuprind proteine, dintre care cel mai renumit este colagen.

În lumea animală ca structurant polimer de referință normal ies în afară de proteine.

Acești polimeri sunt construite din 20 acizi α-amino. resturile de aminoacizi din proteina macromolecula legate prin legături peptidice care rezultă din reacția grupărilor carboxil și amino.

Valoarea de proteine ​​în natură nu poate fi supraestimată. Acest material de construcție a organismelor vii, biocatalizatori - enzime, asigurând desfășurarea reacțiilor în celule și enzime care stimulează anumite reacții biochimice adică prevede biocataliză selectiv. muschii, păr, piele, compus din proteine ​​fibroase. proteină din sânge, o parte a hemoglobinei, favorizeaza absorbtia oxigenului din aer, o alta proteina - Insulina - responsabil pentru scindarea zahărului în organism și, în consecință, pentru alimentarea cu energie. Greutatea moleculară a proteinelor variază în limite largi. Astfel, insulina. - prima dintre proteinele a căror structură a fost posibil să se stabilească în 1953 F. Sanger g conține aproximativ 60 de unități de aminoacizi, iar greutatea sa moleculară este de numai 12 000. Până în prezent, a identificat mai multe mii de molecule de proteine, greutatea moleculară a unora dintre ele ajunge la 106 și mai mult.

Structura primară a ADN-ului - este o secvență liniară de nucleotide dintr-un lanț. De obicei secvența scrisă sub formă de litere (de exemplu AGTCATGCCAG), înregistrarea în plus este realizată cu 5'- la capătul 3 'al lanțului.

Structura secundară - o structură formată datorită necovalente interacțiuni nucleotide (mai multe baze azotate) unul de altul, stivuire și legarea hidrogenului. Dublu helix a ADN-ului este un exemplu clasic al structurii secundare. Acesta este cel mai frecvent în natură, sub formă de ADN, care este format din două lanțuri polinucleotidice complementare antiparalelnyh. Antiparalel realizat datorită polarității fiecăruia dintre lanțurile. Sub complementaritate fiecare dintre ele se potrivesc dau seama azotate lanturi ADN altă bază de baze lanț strict definite (opuse A este T, iar opusul G este C). ADN-ul este reținut în dublu helix datorită împerecherea bazelor complementare - formarea de legături de hidrogen, două într-o pereche de A-T și trei perechi G-C.

In 1868, cercetătorul elvețian Friedrich Miescher izolat din nuclee de celule de substanță care conține fosfor, care a numit nukleina.

Ulterior, aceasta și similare substanțe sunt numite nucleic greutate moleculară kislot.Ih poate fi de până la 109, dar, de obicei, variază de 105-106.

Materiile prime, care sunt construite din nucleotide - unități macromoleculelor de acizi nucleici sunt: ​​glucide, acid fosforic, bazele purinice și pirimidinice. Intr-un grup de acizi carbohidrat acționează riboza în celălalt - deoxiriboză

În conformitate cu natura carbohidrat incluse în compoziția lor, acidul nucleic numit ribonucleic și acizi dezoxiribonucleici. Frecvent abrevieri folosite sunt ARN și ADN. Acizii nucleici joacă un rol mai responsabil în procesele de viață. Cu ajutorul lor rezolva două probleme majore: stocarea și transmiterea informației genetice și sinteza macromoleculelor matricei de ADN, ARN și proteine.

Polizaharidele sintetizate de organisme vii, constau dintr-un număr mare de monozaharide legate prin legături de glicozidă. Adesea, polizaharide sunt insolubile în apă. De obicei, aceasta este o moleculă foarte mare, ramificat. Exemple de polizaharide, care sunt sintetizate de organisme vii sunt înlocuirea amidonului de substanțe și glicogen, precum și polizaharide structurale - celuloză și chitină. Deoarece polizaharide sunt compuse din molecule biologice de lungimi diferite, conceptul de structuri secundare și terțiare nu sunt aplicabile polizaharide.

Polizaharidele formate din compuși cu greutate moleculară mică, numite zaharuri sau carbohidrati. molecule de monozaharidă Cyclic se pot lega împreună pentru a forma o așa-numitele legături glicozidice prin condensarea grupărilor hidroxil.

Cele mai frecvente polizaharide repetă unități care sunt reziduuri ale α-D-glucopiranoză sau derivații săi. Cel mai faimos și larg aplicabilitatea celulozei. Acest pod polizaharid oxigen leagă atomii de carbon 1 si 4 in link-urile adiacente, o astfel de conexiune este numită α-1,4-glicozidice.

Proteinele (sau proteine) se referă la o substanțe organice macromoleculare. moleculă de proteină structurală constă din sute sau mai mult, conectate într-un lanț printr-o legătură peptidică, aminoacizi. Existența unui număr mare de aminoacizi și o varietate de combinații de conectare a acestora adăuga până la o cantitate foarte mare de variante de proteine.

Este cunoscut faptul că în fiecare compoziție de acid organism viu amino proteinelor este determinată prin codul genetic propriu. De exemplu, în corpul uman se produce mai mult de 5 milioane de proteine ​​diferite, nici unul dintre ele nu este identic cu alte proteine ​​ale organismului. Pentru a construi această varietate de proteine, trebuie să existe un total de 22 de aminoacizi, care sunt codul genetic uman. La prima vedere, pare puțin probabil ca combinația tuturor douăzeci de aminoacizi în corpul uman formează un 5 milioane de specii diferite de proteine, dar aceasta indică doar o structură foarte complicată a moleculelor.

Dintre cei 22 de aminoacizi care constituie codul genetic, 9 sunt considerate esențiale, deoarece acestea nu sunt sintetizate în corpul uman și trebuie să vină în ea cu alimente. Acestea includ: histidină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, fenilalanină, treonină, triptofan și valină. Și aminoacidul alanină, arginină, asparagină, carnitina, cisteină, cistină, acid glutamic, glutamină, glicină, hidroxiprolina, prolina, serina, tirozina nu este esențială și poate fi sintetizat în organism, în reacțiile de transaminare (sinteza altor aminoacizi).

În plus față de aceste 22 de aminoacizi în corpul uman există altele mai mult de 150. In timp ce in diferite celule si tesuturi, fiind sub formă liberă sau legată, acestea diferă de cele de mai sus 22, care nu face parte din proteinele corpului.

Pentru a construi corpul moleculei de proteină este important să aibă toți aminoacizii și procentul cantitativ dintre acestea. Odată cu scăderea cantități de oricare dintre aminoacizii proporțional eficiența tuturor altor aminoacizi reduse în timpul sintezei proteinelor. Și, în absența a cel puțin unuia dintre esențialul, sinteza nu este posibilă.

Proprietățile fizico-chimice ale biopolimeri

Structura lanțului de exemplu proteine ​​proprietăți biopolimeri, acizi nucleici și polizaharide. Homo- și heteropolimeri. Noțiunea de biopolimeri ca liniar, articulat în mod liber, structuri de lanț. Tipuri de legături în moleculele de biopolimeri - covalent (peptidă, fosfodiester, glicozid, disulfidice) și ne-covalent (de legare a hidrogenului, legături ionice, Van der Waals interacțiuni interplanare). interacțiuni hidrofobe. Termodinamica apariția interacțiunilor hidrofobe. Forța aproape și interacțiune departe.

Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor: greutate moleculară, proprietăți acide ale proteinelor. Taxa de molecule de proteine ​​punctul izoelectric. Tamponeze proprietăți ale proteinelor. Solubilitatea, proprietăți coloidale, proprietățile optice ale proteinelor.

Rolul biologic și aplicarea biopolimerilor

Rolul biologic al biopolimerilor:

1. Acizii nucleici din celula funcționează funcțiile genetice. Secvența de unități de monomer (nucleotide) în acidul dezoxiribonucleic - ADN (uneori acid ribonucleic - ARN) determină (sub forma codului genetic (vezi codul genetic).) Secvența de unități de monomer (reziduuri de aminoacizi), în toate proteinele sintetizate și o m .. structura corpului și a locului în procesele biochimice ea.

2. Proteinele efectua într-o serie de funcții celulare importante. Proteine ​​enzime efectuează toate reacțiile chimice ale metabolismului celular prin efectuarea acestora în secvența dorită și la viteza corectă. Proteinele musculare, microbi flagellar si alte Villi celulei. Se acționează funcția contractilă, transformarea energiei chimice în lucru mecanic și asigurarea mobilității întregului corp sau a unor părți ale acestuia. Proteinele - materialul de bază al majorității structurilor celulare (inclusiv tipuri speciale de țesături ..) din toate organismele vii, membranele de viruși și fagi.

Biopolimeri (numele complet - polimeri biodegradabili) diferă de alte materiale plastice capacitatea de descompunere microorganismu- prin efecte chimice sau fizice. Este această proprietate de materiale noi ne permite să rezolve problema deșeurilor. În prezent, biopolimeri dezvoltare se desfășoară în trei domenii principale: producerea de poliesteri biodegradabili acizi gidroksikarbinovyh polimeri industriali biodegradabilitate le împărtășesc, producția de materiale plastice pe bază de componente naturale regenerabile pe bază.

poliesteri biodegradabili (polimeri pe bază de acid gidroksikarbinovyh):

Una dintre cele mai promițătoare bioplastice pentru aplicații de ambalare considerate polilactidă - produs de condensare de acid lactic. Este produs atât sintetic și prin fermentarea enzimatică a dextroză, zahăr maltoză sau must de cereale și cartofi, care sunt materii prime regenerabile de origine biologică. Polilactida - un polimer termoplastic limpede, incolor. Principalul avantaj - posibilitatea de reciclare a tuturor metodelor utilizate pentru prelucrarea materialelor termoplastice. Foile pot fi turnate plăci polilactidice, tăvi, pentru a obține un film, fibre, ambalaje pentru produse alimentare, implanturi pentru medicină. Cu toate acestea, utilizarea pe scară largă este constrânsă de linii de producție scăzute de productivitate și costul ridicat al produsului rezultat.

Lista literaturii second-hand

1. N.E.Kuzmenko, V.V.Eremin, V.A.Popkov // Start Chimie.

2. N.V.Korovin Chimie // General.

3. N.A.Abakumova, N.N.Bykova. 9. Carbohidratii // chimie organică și biochimie bază.